Каталаза ферментінің негізгі мүмкіндіктері

2024 Автор: Angel Austin | [email protected]. Соңғы өзгертілген: 2023-12-17 05:33

Каталаза – барлық дерлік тірі ағзаларда кездесетін фермент. Оның негізгі қызметі сутегі асқын тотығының ағзаға зиянсыз заттарға ыдырау реакциясын катализдеу болып табылады. Каталаза жасушалардың тіршілігі үшін үлкен маңызға ие, өйткені ол оларды реактивті оттегі түрлерімен жойылудан қорғайды.

Жалпы ақпарат

Каталаза ферменті тотықсыздандырғыш (донорлық) молекуладан тотықтырғыш (акцептор) молекулаға электрондарды тасымалдауды катализдейтін ферменттердің кең класы болып табылатын оксидоредуктазаларға жатады.

Каталазаның адам ағзасында жұмыс істеуі үшін оңтайлы рН шамамен 7 құрайды, алайда сутегінің 6,8-ден 7,5-ке дейінгі мәндерінде реакция жылдамдығы айтарлықтай өзгермейді. Басқа каталазалар үшін оңтайлы рН 4-тен 11-ге дейін ауытқиды., организмнің түріне байланысты. Оңтайлы температура да өзгереді, адам үшін ол шамамен 37^o C.

Каталаза – ең жылдам ферменттердің бірі. Оның бір ғана молекуласы бірнеше минут ішінде миллиондаған сутегі асқын тотығы молекулаларын су мен оттегіге айналдыруға қабілетті.маған бір секунд беріңіз. Ферментологиялық тұрғыдан алғанда, бұл каталаза ферменті айналымдардың үлкен санымен сипатталатынын білдіреді.

Фермент құрылымы

Каталаза – әрқайсысының ұзындығы 500-ден астам аминқышқылдарынан тұратын төрт полипептидтік тізбектің тетрамері. Ферментте порфириттік гемнің төрт тобы бар, соның арқасында ол реактивті оттегі түрлерімен әрекеттеседі. Тотыққан гем – каталазаның протездік тобы.

Табу тарихы

Каталаза ғалымдарға 1818 жылы тірі жасушалардан сутегі асқын тотығын ашқан химик Луи Жак Тенар оның жойылуы бұрын белгісіз биологиялық заттың әсерінен болды деген болжамға дейін белгілі болған.

1900 жылы неміс химигі Оскар Лёв жұмбақ пероксидті ыдырататын затқа қатысты «каталаза» терминін алғаш рет енгізді. Ол сонымен қатар каталаза ферменті қай жерде бар деген сұраққа жауап бере алды. Көптеген тәжірибелер нәтижесінде Оскар Лев бұл ферменттің барлық дерлік жануарлар мен өсімдіктер ағзаларына тән екенін анықтады. Тірі жасушада, көптеген басқа ферменттер сияқты, каталаза пероксисомаларда болады.

1937 жылы каталаза алғаш рет сиыр бауырынан кристалданды. 1938 жылы ферменттің молекулалық массасы анықталды – 250 кДа. 1981 жылы ғалымдар сиыр каталазасының үш өлшемді құрылымын суретке түсірді.

Сутегі асқын тотығының катализі

Сутегі асқын тотығы болғанына қарамастанкөптеген қалыпты метаболикалық процестердің өнімі, ол ағзаға зиянсыз емес.

Жасушалар мен тіндердің жойылуын болдырмау үшін сутегі асқын тотығын басқа, ағзаға қауіптілігі азырақ затқа тез айналдыру керек. Каталаза ферменті дәл осы тапсырманы орындайды – ол пероксид молекуласын екі су молекуласына және оттегі молекуласына ыдыратады.

Тірі ұлпалардағы сутегі асқын тотығының ыдырау реакциясы:

2 H₂O₂ → 2 H₂O + O 2

Сутегі асқын тотығының каталаза ферментімен ыдырауының молекулалық механизмі әлі нақты зерттелмеген. Реакция екі кезеңде жүреді деп болжанады - бірінші кезеңде каталазаның протездік тобындағы темір пероксидтің оттегі атомымен байланысады және судың бір молекуласы бөлінеді. Екінші қадамда тотыққан гем басқа сутегі асқын тотығы молекуласымен әрекеттеседі, нәтижесінде басқа су молекуласы мен бір оттегі молекуласы пайда болады.

Каталаза ферментінің сутегі асқын тотығына бұл әрекетінің арқасында тін үлгілерінде осы белсенді заттың болуын анықтау оңай. Ол үшін зерттелетін үлгіге сутегі асқын тотығын аз мөлшерде қосып, реакцияны бақылау жеткілікті. Ферменттің болуы оттегі көпіршіктерінің пайда болуымен көрсетіледі. Бұл реакция жақсы, өйткені ол арнайы жабдықты немесе құралдарды қажет етпейді - оны жай көзбен байқауға болады.

Айта кетейік, ионкез келген ауыр металл бәсекеге қабілетті емес каталаза ингибиторы ретінде әрекет ете алады. Сонымен қатар, белгілі цианид тіндерде сутегі асқын тотығы көп болса, каталазаның бәсекеге қабілетті ингибиторы ретінде әрекет етеді. Арсенаттар активаторлар рөлін атқарады.

Қолданба

Каталаза ферментінің сутегі асқын тотығына ыдыратушы әсері тамақ өнеркәсібінде қолданыс тапты - бұл ферменттің көмегімен сүт жойылады H₂ О 2 _{ірімшік жасамас бұрын. Тағы бір қолдану - өнімдерді тотығудан қорғайтын арнайы тағамдық қаптама. Каталаза тоқыма өнеркәсібінде маталардан сутегі асқын тотығын кетіру үшін де қолданылады.}

Ол контактілі линза гигиенасында аз мөлшерде қолданылады. Кейбір дезинфекциялау құралдарының құрамында сутегі асқын тотығы бар және линзаларды қайта пайдаланбас бұрын бұл қосылысты ыдырату үшін каталаза қолданылады.

Әрекет

Каталаза ферментінің белсенділігі организмнің жасына байланысты. Жас тіндерде ферменттің белсенділігі ескілерге қарағанда әлдеқайда жоғары. Жасы ұлғайған сайын адамда да, жануарларда да каталаза белсенділігі мүшелер мен тіндердің қартаюы нәтижесінде біртіндеп төмендейді.

Жақында жүргізілген зерттеуге сәйкес, каталаза белсенділігінің төмендеуі шаштың ағаруының ықтимал себептерінің бірі болып табылады. Сутегі асқын тотығы адам ағзасында үнемі қалыптасады, бірақ зиян келтірмейді - каталаза оны тез ыдыратады. Бірақ бұл ферменттің деңгейі төмендесе, барлық сутегі асқын тотығы ферментпен катализденбейтіні анық. Осылайша, шашты ерітіп, ішінен ағартадытабиғи бояғыштар. Бұл күтпеген жаңалықты қазір зерттеушілер сынап жатыр және шаштың ағаруын тоқтататын дәрілерді жасауда рөл атқаруы мүмкін.