Белоктар ағзаның кез келген тірі жасушасының маңызды органикалық элементтерінің бірі болып табылады. Олар көптеген функцияларды орындайды: тірек, сигналдық, ферментативті, тасымалдау, құрылымдық, рецепторлық және т.б. Белоктардың біріншілік, екіншілік, үшінші және төрттік құрылымдары маңызды эволюциялық бейімделуге айналды. Бұл молекулалар неден тұрады? Неліктен дене жасушаларындағы белоктардың дұрыс конформациясы соншалықты маңызды?
Белоктардың құрылымдық компоненттері
Кез келген полипептидтік тізбектің мономерлері амин қышқылдары (AA) болып табылады. Бұл төмен молекулалы органикалық қосылыстар табиғатта өте кең таралған және өз функцияларын орындайтын тәуелсіз молекулалар ретінде өмір сүре алады. Олардың ішінде заттарды тасымалдау, ферменттерді қабылдау, тежеу немесе белсендіру.
Жалпы 200-ге жуық биогенді аминқышқылдары бар, бірақ олардың тек 20-сы ғана ақуыз мономері бола алады. Олар суда оңай ериді, кристалды құрылымға ие және көпшілігі тәтті дәмге ие.
C химиялықАА тұрғысынан бұлар міндетті түрде екі функционалды топтан тұратын молекулалар: -COOH және -NH2. Осы топтардың көмегімен аминқышқылдары бір-бірімен пептидтік байланыспен қосылатын тізбектер түзеді.
20 протеиногенді аминқышқылдарының әрқайсысының химиялық қасиеттері өзгеретініне байланысты өз радикалы бар. Осындай радикалдардың құрамы бойынша барлық АА бірнеше топқа жіктеледі.
- Полярлы емес: изолейцин, глицин, лейцин, валин, пролин, аланин.
- Полярлы және зарядсыз: треонин, метионин, цистеин, серин, глутамин, аспарагин.
- Хош иісті: тирозин, фенилаланин, триптофан.
- Полярлы және теріс зарядты: глутамат, аспартат.
- Полярлы және оң зарядталған: аргинин, гистидин, лизин.
Белок құрылымын ұйымдастырудың кез келген деңгейі (біріншілік, екіншілік, үшіншілік, төрттік) АА-дан тұратын полипептидтік тізбекке негізделген. Жалғыз айырмашылық - бұл реттілік кеңістікте қалай бүктеледі және бұл конформация қандай химиялық байланыстардың көмегімен сақталады.
Белоктың негізгі құрылымы
Кез келген белок рибосомаларда – полипептидтік тізбектің синтезіне қатысатын мембраналық емес жасуша органеллаларында түзіледі. Мұнда аминқышқылдары күшті пептидтік байланыс арқылы бір-бірімен қосылып, біріншілік құрылымды құрайды. Дегенмен, бұл біріншілік белок құрылымы төрттіктен өте ерекшеленеді, сондықтан молекуланың одан әрі жетілуі қажет.
Белоктар ұнайдыэластин, гистондар, глутатион, қазірдің өзінде осындай қарапайым құрылымы бар, денеде өз функцияларын орындауға қабілетті. Белоктардың басым көпшілігі үшін келесі қадам күрделі қайталама конформацияның қалыптасуы болып табылады.
Қосымша ақуыз құрылымы
Пептидтік байланыстардың түзілуі көптеген ақуыздардың жетілуінің алғашқы қадамы болып табылады. Олардың өз қызметтерін атқаруы үшін олардың жергілікті конформациясы біршама өзгерістерге ұшырауы керек. Бұған сутектік байланыстардың көмегімен қол жеткізіледі - нәзік, бірақ сонымен бірге аминқышқылдарының молекулаларының негізгі және қышқыл орталықтары арасындағы көптеген байланыстар.
Ақуыздың екінші реттік құрылымы осылай қалыптасады, ол төрттіктен құрастырудың қарапайымдылығымен және жергілікті конформациясымен ерекшеленеді. Соңғысы бүкіл тізбектің трансформацияға ұшырамайтынын білдіреді. Сутектік байланыстар бір-бірінен әртүрлі қашықтықта орналасқан бірнеше жерде түзілуі мүмкін және олардың пішіні де аминқышқылдарының түріне және құрастыру әдісіне байланысты.
Лизоцим және пепсин екінші реттік құрылымы бар белоктардың өкілдері болып табылады. Пепсин ас қорытуға қатысады, ал лизоцим бактериялардың жасуша қабырғаларын бұза отырып, организмде қорғаныс қызметін атқарады.
Қосымша құрылымның ерекшеліктері
Пептидтік тізбектің жергілікті конформациялары бір-бірінен өзгеше болуы мүмкін. Бірнеше ондаған зерттелді, олардың үшеуі ең көп таралған. Олардың арасында альфа спираль, бета қабаттар және бета бұралу бар.
Альфа спираль –белоктардың көпшілігінің екінші реттік құрылымының кең таралған конформацияларының бірі. Бұл 0,54 нм соққысы бар қатты штангалы жақтау. Амин қышқылы радикалдары сыртқа бағытталған
Оң қолды спиральдар жиі кездеседі, ал кейде сол қолды ұқсастарды табуға болады. Пішіндеу функциясы сутегі байланыстары арқылы орындалады, олар бұйраларды тұрақтандырады. Альфа спиральын құрайтын тізбекте пролин және полярлы зарядталған аминқышқылдары өте аз.
- Бета-кезең жеке конформацияға оқшауланған, бірақ оны бета қабатының бөлігі деп атауға болады. Төменгі сызық - сутегі байланыстарымен бекітілген пептидтік тізбектің иілісі. Әдетте иілу орнының өзі 4-5 аминқышқылдарынан тұрады, олардың арасында пролиннің болуы міндетті болып табылады. Бұл АК қатты және қысқа қаңқасы бар жалғыз, ол өздігінен бұрылыс жасауға мүмкіндік береді.
- Бета қабаты бірнеше иілулерді құрайтын және оларды сутегі байланыстарымен тұрақтандыратын аминқышқылдарының тізбегі болып табылады. Бұл конформация аккордеонға бүктелген қағаз парағына өте ұқсас. Көбінесе агрессивті белоктар осындай пішінге ие, бірақ көптеген ерекшеліктер бар.
Параллельді және антипараллельді бета-қабатты ажырату. Бірінші жағдайда тізбектің иілу және ұштарында C- және N- ұштары сәйкес келеді, ал екінші жағдайда олар сәйкес келмейді.
Үшінші құрылым
Белокты әрі қарай орау үшіншілік құрылымның қалыптасуына әкеледі. Бұл конформация сутегі, дисульфидті, гидрофобты және иондық байланыстардың көмегімен тұрақталады. Олардың көптігі қайталама құрылымды күрделірекке айналдыруға мүмкіндік береді.қалыптастыру және тұрақтандыру.
Глобулярлық және фибриллярлық ақуыздарды бөліңіз. Глобулярлы пептидтердің молекуласы сфералық құрылым болып табылады. Мысалдар: альбумин, глобулин, үшінші құрылымдағы гистондар.
Фибриллярлық белоктар ұзындығы енінен асатын күшті жіптерді құрайды. Мұндай белоктар көбінесе құрылымдық және пішіндік функцияларды орындайды. Мысалы: фиброин, кератин, коллаген, эластин.
Молекуланың төрттік құрылымындағы белоктардың құрылымы
Бірнеше глобулалар бір комплекске қосылса, төрттік деп аталатын құрылым түзіледі. Бұл конформация барлық пептидтерге тән емес және ол маңызды және нақты функцияларды орындау қажет болғанда түзіледі.
Күрделі ақуыздағы әрбір глобул жеке домен немесе протомер болып табылады. Молекуланың төрттік құрылымының белоктарының құрылымын бірге олигомер деп атайды.
Әдетте мұндай ақуыздың не сыртқы факторлардың әсеріне байланысты, не әртүрлі функцияларды орындау қажет болғанда бір-бірін үнемі өзгертетін бірнеше тұрақты конформациясы болады.
Ақуыздың үшінші және төрттік құрылымы арасындағы маңызды айырмашылық бірнеше глобулаларды байланыстыруға жауапты молекулааралық байланыстар болып табылады. Бүкіл молекуланың ортасында көбінесе молекулааралық байланыстың түзілуіне тікелей әсер ететін металл ионы болады.
Қосымша ақуыз құрылымдары
Белок функцияларын орындау үшін әрқашан аминқышқылдарының тізбегі жеткіліксіз. ATКөп жағдайда мұндай молекулаларға органикалық және бейорганикалық табиғаттың басқа заттары қосылады. Бұл ерекшелік ферменттердің басым санына тән болғандықтан, күрделі белоктардың құрамы әдетте үш бөлікке бөлінеді:
- Апофермент – аминқышқылдарының тізбегі болып табылатын молекуланың ақуыз бөлігі.
- Кофермент белок емес, органикалық бөлігі. Ол липидтердің, көмірсулардың немесе тіпті нуклеин қышқылдарының әртүрлі түрлерін қамтуы мүмкін. Бұған биологиялық белсенді қосылыстардың өкілдері кіреді, олардың арасында витаминдер де бар.
- Кофактор - көп жағдайда металл иондарымен ұсынылған бейорганикалық бөлік.
Молекуланың төрттік құрылымындағы белоктардың құрылымы әртүрлі шығу тегі бірнеше молекуланың қатысуын талап етеді, сондықтан көптеген ферменттер бірден үш компоненттен тұрады. Мысалы, фосфокиназа, АТФ молекуласынан фосфат тобының тасымалдануын қамтамасыз ететін фермент.
Белок молекуласының төрттік құрылымы қай жерде түзіледі?
Полипептидтік тізбек жасушаның рибосомаларында синтезделе бастайды, бірақ белоктың одан әрі жетілуі басқа органеллаларда жүреді. Жаңадан пайда болған молекула ядролық мембранадан, ER, Гольджи аппараты және лизосомалардан тұратын тасымалдау жүйесіне енуі керек.
Белоктың кеңістіктік құрылымының күрделенуі эндоплазмалық ретикулумда болады, мұнда тек әртүрлі типтегі байланыстар (сутегі, дисульфидті, гидрофобты, молекулааралық, иондық) түзіліп қана қоймай, кофермент пен кофактор қосылады. Бұл төрттік құрайдыақуыз құрылымы.
Молекула жұмысқа толығымен дайын болғанда, ол жасушаның цитоплазмасына немесе Гольджи аппаратына енеді. Соңғы жағдайда бұл пептидтер лизосомаларға оралып, жасушаның басқа бөлімдеріне тасымалданады.
Олигомерлі белоктардың мысалдары
Төрттік құрылым – тірі ағзаның өмірлік маңызды функцияларын орындауға арналған белоктардың құрылымы. Органикалық молекулалардың күрделі конформациясы, ең алдымен, көптеген метаболикалық процестердің (ферменттердің) жұмысына әсер етуге мүмкіндік береді.
Биологиялық маңызды белоктар – гемоглобин, хлорофилл және гемоцианин. Порфирин сақинасы осы молекулалардың негізі болып табылады, оның ортасында металл ионы орналасқан.
Гемоглобин
Гемоглобин белок молекуласының төрттік құрылымы молекула аралық байланыс арқылы байланысқан 4 глобуладан тұрады. Ортасында темір ионы бар порфин орналасқан. Ақуыз эритроциттердің цитоплазмасында тасымалданады, онда олар цитоплазманың жалпы көлемінің 80%-ға жуығын алады.
Молекуланың негізі - гем, оның табиғаты бейорганикалық және қызыл түсті. Ол сондай-ақ бауырдағы гемоглобиннің негізгі ыдырау өнімі болып табылады.
Гемоглобин маңызды тасымалдау қызметін атқаратыны бәрімізге белгілі – оттегі мен көмірқышқыл газын бүкіл адам ағзасына тасымалдау. Белок молекуласының күрделі конформациясы сәйкес газдарды гемоглобинмен байланыстыруға қабілетті арнайы белсенді орталықтарды құрайды.
Белок-газ кешені түзілгенде оксигемоглобин және карбогемоглобин деп аталатындар түзіледі. Дегенмен, тағы біреуі барайтарлықтай тұрақты мұндай бірлестіктердің алуан түрі: карбоксигемоглобин. Бұл белок пен көміртегі тотығының кешені, оның тұрақтылығы тұншығу шабуылдарын шамадан тыс уыттылықпен түсіндіреді.
Хлорофилл
Төрттік құрылымы бар белоктардың тағы бір өкілі, оның домендік байланыстары магний ионымен бекітілген. Бүкіл молекуланың негізгі қызметі - өсімдіктердегі фотосинтез процестеріне қатысу.
Порфирин сақинасының радикалдары бойынша бір-бірінен ерекшеленетін хлорофиллдердің әртүрлі түрлері бар. Бұл сорттардың әрқайсысы латын әліпбиінің жеке әрпімен белгіленген. Мысалы, жердегі өсімдіктер хлорофилл а немесе хлорофилл b болуымен сипатталады, ал балдырларда бұл ақуыздың басқа түрлері де болады.
Гемоцианин
Бұл молекула көптеген төменгі сатыдағы жануарлардың (буынаяқтылар, моллюскалар және т.б.) гемоглобиннің аналогы болып табылады. Төрттік молекулалық құрылымы бар ақуыздың құрылымындағы негізгі айырмашылық - темір ионының орнына мырыш ионының болуы. Гемоцианиннің түсі көкшіл.
Кейде адамдар адамның гемоглобинін гемоцианинмен алмастырсақ не болар еді деп ойлайды. Бұл жағдайда қандағы заттардың, атап айтқанда, аминқышқылдарының әдеттегі мазмұны бұзылады. Гемоцианин көмірқышқыл газымен комплекс түзуге де тұрақсыз, сондықтан «көк қан» қан ұйығыштарының пайда болуына бейім болады.
