Макромолекула – жоғары молекулалық салмағы бар молекула. Оның құрылымы бірнеше рет қайталанатын сілтемелер түрінде берілген. Мұндай қосылыстардың ерекшеліктерін, олардың тірі тіршілік үшін маңызын қарастырайық.
Композицияның ерекшеліктері
Биологиялық макромолекулалар жүздеген мың ұсақ бастапқы материалдардан түзіледі. Тірі организмдер макромолекулалардың үш негізгі түрімен сипатталады: белоктар, полисахаридтер, нуклеин қышқылдары.
Олар үшін бастапқы мономерлер моносахаридтер, нуклеотидтер, амин қышқылдары. Макромолекула жасуша массасының 90 пайызын құрайды. Аминқышқылдары қалдықтарының орналасу ретіне байланысты белгілі бір ақуыз молекуласы түзіледі.
Мольдік массасы 103 Да-дан асатын заттар жоғары молекулалық салмақ болып табылады.
Терминнің тарихы
Макромолекула қашан пайда болды? Бұл ұғымды химия бойынша Нобель сыйлығының лауреаты Герман Штаудингер 1922 жылы енгізген.
Полимер шарын кездейсоқ шешіп алу нәтижесінде пайда болған шиеленіскен жіп ретінде көруге боладыбүкіл катушкалар бөлмесінде. Бұл орам өзінің конформациясын жүйелі түрде өзгертеді, бұл макромолекуланың кеңістіктік конфигурациясы. Ол броун қозғалысының траекториясына ұқсас.
Мұндай орамның түзілуі белгілі бір қашықтықта полимер тізбегінің бағыт туралы ақпаратты «жоғалтуына» байланысты болады. Жоғары молекулалық қосылыстардың ұзындығы құрылымдық фрагменттің ұзындығынан әлдеқайда ұзағырақ болған жағдайда орам туралы айтуға болады.
Глобулярлық конфигурация
Макромолекула – полимердің көлемдік үлесін бірлікпен салыстыруға болатын тығыз конформация. Глобулярлық күй жеке полимер бірліктерінің өзара әрекеті кезінде өзара және сыртқы орта арасында өзара тартылыс пайда болған жағдайларда жүзеге асады.
Макромолекула құрылымының көшірмесі - мұндай құрылымның элементі ретінде енгізілген су бөлігі. Бұл макромолекуланың ең жақын гидратация ортасы.
Белок молекуласының сипаттамасы
Белок макромолекулалары гидрофильді заттар. Құрғақ ақуызды суда еріткен кезде ол бастапқыда ісінеді, содан кейін ерітіндіге біртіндеп өту байқалады. Ісіну кезінде су молекулалары ақуызға еніп, оның құрылымын полярлық топтармен байланыстырады. Бұл полипептидтік тізбектің тығыз қаптамасын босатады. Ісінген ақуыз молекуласы артқы ерітінді болып саналады. Су молекулаларының кейінгі сіңірілуімен ақуыз молекулаларының жалпы массадан бөлінуі байқалады жәнесондай-ақ еріту процесі бар.
Бірақ ақуыз молекуласының ісінуі барлық жағдайда ерітуді тудырмайды. Мысалы, коллаген су молекулаларын сіңіргеннен кейін ісінген күйде қалады.
Гидрат теориясы
Бұл теорияға сәйкес жоғары молекулалы қосылыстар жай адсорбцияланбайды, сонымен қатар теріс зарядты аминқышқылдарының бүйірлік радикалдарының полярлы фрагменттері бар су молекулаларын, сондай-ақ оң зарядты алып жүретін негізгі амин қышқылдарымен электростатикалық байланыстырады.
Ішінара гидратталған су су молекулаларымен сутектік байланыс түзетін пептидтік топтармен байланысады.
Мысалы, полярлы емес бүйірлік топтары бар полипептидтер ісінеді. Пептидтік топтармен байланысқан кезде ол полипептидтік тізбектерді итереді. Тізбекаралық көпірлердің болуы белок молекулаларының толығымен ажырап, ерітінді түрінде өтуіне мүмкіндік бермейді.
Макромолекулалардың құрылымы қызған кезде бұзылады, нәтижесінде полипептидтік тізбектер үзіліп, босап шығады.
Желатиннің ерекшеліктері
Желатиннің химиялық құрамы коллагенге ұқсас, сумен тұтқыр сұйықтық түзеді. Желатиннің сипатты қасиеттерінің бірі оның гельдік қасиеті болып табылады.
Молекулалардың бұл түрлері гемостатикалық және плазманы алмастыратын агенттер ретінде пайдаланылады. Желатиннің гель түзу қабілеті фармацевтика өнеркәсібінде капсула өндірісінде қолданылады.
Ерігіштік мүмкіндігімакромолекулалар
Молекулалардың бұл түрлерінің суда ерігіштігі әртүрлі. Ол амин қышқылының құрамымен анықталады. Құрылымында полярлы аминқышқылдары болған жағдайда суда еріу қабілеті айтарлықтай артады.
Сонымен қатар бұл қасиетке макромолекуланың ұйымдасу ерекшелігі де әсер етеді. Глобулярлы белоктардың ерігіштігі фибриллярлы макромолекулаларға қарағанда жоғары. Көптеген тәжірибелер барысында ерітудің қолданылатын еріткіштің сипаттамаларына тәуелділігі анықталды.
Әрбір ақуыз молекуласының бастапқы құрылымы әртүрлі, бұл ақуызға жеке қасиеттер береді. Полипептидтік тізбектер арасындағы көлденең байланыстардың болуы ерігіштігін төмендетеді.
Белок молекулаларының бастапқы құрылымы пептидтік (амидтік) байланыстар есебінен түзіледі, ол бұзылған кезде белок денатурациясы жүреді.
Тұздану
Белок молекулаларының ерігіштігін арттыру үшін бейтарап тұздардың ерітінділері қолданылады. Мысалы, осыған ұқсас әдіспен белоктарды селективті тұндыру, олардың фракциялауын жүргізуге болады. Алынған молекулалар саны қоспаның бастапқы құрамына байланысты.
Тұзды бөліп алу арқылы алынатын белоктардың ерекшелігі – тұзды толық алып тастағаннан кейін биологиялық қасиеттерінің сақталуы болып табылады.
Процестің мәні макромолекуланың тұрақтылығын қамтамасыз ететін гидратталған ақуыз қабықшасының тұзын аниондар мен катиондармен жою болып табылады. Сульфаттарды қолданғанда ақуыз молекулаларының максималды саны тұзданады. Бұл әдіс ақуыздың макромолекулаларын тазарту және бөлу үшін қолданылады, өйткені олар негізінензарядтың шамасы, гидратация қабықшасының параметрлері бойынша ерекшеленеді. Әрбір ақуыздың өзінің тұздану аймағы бар, яғни ол үшін берілген концентрациядағы тұзды таңдау керек.
Аминқышқылдары
Қазіргі уақытта ақуыз молекулаларының құрамына кіретін екі жүзге жуық аминқышқылдары белгілі. Құрылымына қарай олар екі топқа бөлінеді:
- макромолекулалардың бөлігі болып табылатын протеиногендік;
- протеиногенді емес, белоктардың түзілуіне белсенді қатыспайды.
Ғалымдар жануарлар мен өсімдік тектес көптеген ақуыз молекулаларындағы амин қышқылдарының реттілігін шеше алды. Белок молекулаларының құрамында жиі кездесетін аминқышқылдарының ішінде серин, глицин, лейцин, аланинді атап өтеміз. Әрбір табиғи биополимердің өзінің аминқышқылдық құрамы бар. Мысалы, протаминдердің құрамында шамамен 85 пайыз аргинин бар, бірақ оларда қышқыл, циклдік аминқышқылдары жоқ. Фиброин – глициннің жартысына жуығын қамтитын табиғи жібектің ақуыз молекуласы. Коллаген құрамында басқа ақуыз макромолекулаларында жоқ гидроксипролин, гидроксилизин сияқты сирек кездесетін амин қышқылдары бар.
Амин қышқылдарының құрамы тек аминқышқылдарының сипаттамаларымен ғана емес, сонымен қатар ақуыздың макромолекулаларының қызметі мен мақсатымен де анықталады. Олардың реттілігі генетикалық кодпен анықталады.
Биополимерлердің құрылымдық ұйымдасу деңгейлері
Төрт деңгей бар: бастапқы, екінші, үшінші және төрттік. Әрбір құрылымерекше сипаттамалар бар.
Белок молекулаларының негізгі құрылымы - пептидтік байланыстармен байланысқан аминқышқылдары қалдықтарының сызықты полипептидтік тізбегі.
Дәл осы құрылым ең тұрақты болып табылады, өйткені оның құрамында бір амин қышқылының карбоксил тобы мен басқа молекуланың амин тобы арасындағы пептидтік коваленттік байланыстар болады.
Қосымша құрылым сутектік байланыстардың көмегімен полипептидтік тізбекті спираль тәріздес етіп біріктіруді қамтиды.
Биополимердің үшінші түрі полипептидтің кеңістіктік қаптамасы арқылы алынады. Олар үшінші реттік құрылымдардың спиральді және қатпарлы пішіндерін бөледі.
Глобулярлы белоктар эллипс тәрізді, ал фибриллярлы молекулалар ұзартылған пішінге ие.
Егер макромолекулада бір ғана полипептидтік тізбек болса, белок тек үшінші реттік құрылымға ие болады. Мысалы, бұл оттегімен байланысу үшін қажетті бұлшықет тінінің ақуызы (миоглобин). Кейбір биополимерлер әрқайсысы үшінші реттік құрылымға ие бірнеше полипептидтік тізбектерден тұрады. Бұл жағдайда макромолекула үлкен құрылымға біріктірілген бірнеше глобулдардан тұратын төрттік құрылымға ие болады. Гемоглобинді құрамында шамамен 8 пайыз гистидин бар төрттік ақуыз деп санауға болады. Ол қанның рН тұрақты мәнін сақтауға мүмкіндік беретін эритроциттерде белсенді жасушаішілік буфер болып табылады.
Нуклеин қышқылдары
Олар фрагменттерден түзілетін макромолекулалық қосылыстарнуклеотидтер. РНҚ және ДНҚ барлық тірі жасушаларда кездеседі, олар тұқым қуалайтын ақпаратты сақтау, беру, сонымен қатар жүзеге асыру қызметін атқарады. Нуклеотидтер мономерлер қызметін атқарады. Олардың әрқайсысында азотты негіздің, көмірсулардың, сондай-ақ фосфор қышқылының қалдығы бар. Зерттеулер әр түрлі тірі ағзалардың ДНҚ-сында комплементарлық (комплементарлылық) принципі сақталатынын көрсетті. Нуклеин қышқылдары суда ериді, бірақ органикалық еріткіштерде ерімейді. Бұл биополимерлер температураның жоғарылауынан, ультракүлгін сәулеленуден жойылады.
Қорытындының орнына
Әртүрлі белоктар мен нуклеин қышқылдарынан басқа көмірсулар макромолекулалар болып табылады. Полисахаридтердің құрамында жағымды тәтті дәмі бар жүздеген мономерлер бар. Макромолекулалардың иерархиялық құрылымының мысалдарына күрделі суббірліктері бар белоктар мен нуклеин қышқылдарының үлкен молекулалары жатады.
Мысалы, глобулярлы белок молекуласының кеңістіктік құрылымы аминқышқылдарының иерархиялық көп деңгейлі ұйымдасуының салдары болып табылады. Жеке деңгейлер арасында тығыз байланыс бар, жоғары деңгейдің элементтері төменгі қабаттармен байланысқан.
Барлық биополимерлер маңызды ұқсас функцияны орындайды. Олар тірі жасушалардың құрылыс материалы болып табылады, тұқым қуалайтын ақпаратты сақтауға және беруге жауапты. Әрбір тірі тіршілік иесіне белгілі бір белоктар тән, сондықтан биохимиктер күрделі және жауапты міндетке тап болып, оны шешу арқылы тірі ағзаларды белгілі бір өлімнен сақтайды.
