Әр тірі жасушада көптеген химиялық реакциялар бар. Ферменттер (ферменттер) - ерекше және өте маңызды қызметтері бар белоктар. Оларды биокатализаторлар деп атайды. Ағзадағы ақуыз ферменттерінің негізгі қызметі биохимиялық реакцияларды жеделдету болып табылады. Өзара әрекеттесуі осы молекулалармен катализденетін бастапқы реагенттер субстраттар, ал соңғы қосылыстар өнімдер деп аталады.
Табиғатта фермент белоктары тек тірі жүйелерде жұмыс істейді. Бірақ заманауи биотехнологияда, клиникалық диагностикада, фармацевтика мен медицинада тазартылған ферменттер немесе олардың кешендері, сондай-ақ жүйенің жұмыс істеуі және зерттеушіге деректерді визуализациялау үшін қажетті қосымша компоненттер қолданылады.
Ферменттердің биологиялық маңызы мен қасиеттері
Бұл молекулаларсыз тірі организм жұмыс істей алмайды. Барлық тіршілік процестері ферменттердің арқасында үйлесімді жұмыс істейді. Ағзадағы ферменттік белоктардың негізгі қызметі – зат алмасуды реттеу. Оларсыз қалыпты метаболизм мүмкін емес. Молекулярлық белсенділік реттеледіактиваторлар (индукторлар) немесе ингибиторлар. Басқару ақуыз синтезінің әртүрлі деңгейлерінде әрекет етеді. Ол дайын молекулаға қатысты да "жұмыс істейді".
Белок-ферменттердің негізгі қасиеті – белгілі бір субстратқа спецификалық. Және, тиісінше, тек бір немесе бірнеше реакцияларды катализдеу мүмкіндігі. Әдетте мұндай процестер қайтымды. Бір фермент екі функцияға да жауап береді. Бірақ бұл бәрі емес.
Ферменттік ақуыздардың рөлі өте маңызды. Оларсыз биохимиялық реакциялар жүрмейді. Ферменттердің әсерінен реагенттер энергияның айтарлықтай шығынынсыз активтену тосқауылын жеңе алады. Денеде температураны 100 ° C-тан жоғары қыздыруға немесе химиялық зертхана сияқты агрессивті компоненттерді қолдануға мүмкіндік жоқ. Фермент ақуызы субстратпен байланысады. Байланысты күйде модификация соңғысының кейіннен шығарылуымен жүреді. Химиялық синтезде қолданылатын барлық катализаторлар осылай жұмыс істейді.
Ферменттік ақуыз молекуласының ұйымдасу деңгейлері қандай?
Әдетте бұл молекулалар үшіншілік (глобула) немесе төрттік (бірнеше байланысқан глобулалар) белок құрылымы болады. Біріншіден, олар сызықтық түрде синтезделеді. Содан кейін олар қажетті құрылымға бүктеледі. Белсенділікті қамтамасыз ету үшін биокатализаторға белгілі бір құрылым қажет.
Ферменттер, басқа белоктар сияқты, қызу әсерінен, рН шамадан тыс мәндерімен, агрессивті химиялық қосылыстармен жойылады.
Қосымша сипаттарферменттер
Олардың ішінде компоненттердің келесі ерекшеліктері ерекшеленеді:
- Стереоспецификалық - бір ғана өнімнің қалыптасуы.
- Региоселективтілік - химиялық байланысты бұзу немесе топты тек бір позицияда өзгерту.
- Химоселективтілік – тек бір реакцияның катализі.
Жұмыс ерекшеліктері
Фермент спецификасы әртүрлі. Бірақ кез келген фермент белгілі бір субстратқа немесе құрылымы жағынан ұқсас қосылыстар тобына қатысты әрқашан белсенді. Ақуыз емес катализаторларда мұндай қасиет болмайды. Ерекшелік 10−10 моль/л болуы мүмкін байланыс тұрақтысымен (моль/л) өлшенеді. Белсенді ферменттің жұмысы жылдам. Бір молекула секундына мыңдаған және миллиондаған операцияларды катализдейді. Биохимиялық реакциялардың жеделдеу дәрежесі кәдімгі катализаторларға қарағанда айтарлықтай (1000-100000 есе) жоғары.
Ферменттердің әрекеті бірнеше механизмдерге негізделген. Ең қарапайым әрекеттесу бір субстрат молекуласымен жүреді, содан кейін өнім түзіледі. Көптеген ферменттер реакцияға түсетін 2-3 түрлі молекуланы байланыстыруға қабілетті. Мысалы, топтың немесе атомның бір қосылыстан екінші қосылысқа ауысуы немесе «пинг-понг» принципі бойынша қосарланған алмастыру. Бұл реакцияларда әдетте бір субстрат қосылады, ал екіншісі ферментпен функционалды топ арқылы байланысады.
Ферменттердің әсер ету механизмін зерттеу келесі әдістерді қолдану арқылы жүзеге асады:
- Аралық және соңғы өнімдердің анықтамалары.
- Құрылымның геометриясын және байланысты функционалдық топтарын зерттеусубстрат және жоғары реакция жылдамдығын қамтамасыз етеді.
- Фермент гендерінің мутациясы және оның синтезі мен белсенділігіндегі өзгерістерді анықтау.
Белсенді және қосылатын орталық
Субстрат молекуласы фермент ақуызынан әлдеқайда аз. Сондықтан байланыс биокатализатордың функционалдық топтарының аз санына байланысты болады. Олар аминқышқылдарының белгілі бір жиынтығынан тұратын белсенді орталықты құрайды. Күрделі белоктарда құрылымда ақуызды емес сипаттағы протездік топ бар, ол да белсенді орталықтың бөлігі болуы мүмкін.
Ферменттердің жеке тобын бөліп алу керек. Олардың молекуласында молекуламен үнемі байланысатын және одан бөлініп шығатын кофермент болады. Толық түзілген фермент ақуызын холофермент, ал кофактор жойылғанда апофермент деп атайды. Витаминдер, металдар, азотты негіздердің туындылары көбінесе кофермент ретінде әрекет етеді (NAD - никотинамид адениндинуклеотиді, FAD - флавин адениндинуклеотиді, FMN - флавин мононуклеотиді).
Байланыстыру орны субстрат ерекшелігін қамтамасыз етеді. Оның арқасында тұрақты субстрат-ферменттік кешен түзіледі. Глобулдың құрылымы субстратты байланыстыруды қамтамасыз ететін белгілі бір өлшемдегі бетінде тауашаның (саңылау немесе ойық) болатындай етіп салынған. Бұл аймақ әдетте белсенді орталықтан алыс емес жерде орналасқан. Кейбір ферменттердің кофакторлармен немесе металл иондарымен байланысу орындары бар.
Қорытынды
Белок-Фермент организмде маңызды рөл атқарады. Мұндай заттар химиялық реакцияларды катализдейді, метаболизм процесіне жауапты - зат алмасу. Кез келген тірі жасушада тотықсыздану реакциялары, қосылыстардың бөлінуі және синтезі сияқты жүздеген биохимиялық процестер үздіксіз жүріп отырады. Заттардың тотығуы энергияның көп бөлінуімен үнемі жүреді. Ол өз кезегінде көмірсулардың, белоктардың, майлардың және олардың кешендерінің түзілуіне жұмсалады. Бөліну өнімдері қажетті органикалық қосылыстардың синтезі үшін құрылыс материалы болып табылады.
