Өздеріңіз білетіндей, ақуыздар планетамыздағы тіршіліктің пайда болуының негізі болып табылады. Опарин-Халдан теориясына сәйкес пептидтік молекулалардан тұратын коацерват тамшысы тірі заттардың дүниеге келуіне негіз болды. Бұл күмән тудырмайды, өйткені биомассаның кез келген өкілінің ішкі құрамын талдау бұл заттардың барлығында: өсімдіктерде, жануарларда, микроорганизмдерде, саңырауқұлақтарда, вирустарда болатынын көрсетеді. Оның үстіне олар өте алуан түрлі және макромолекулярлы.
Бұл құрылымдардың төрт атауы бар, олардың барлығы синонимдер:
- белоктар;
- белоктар;
- полипептидтер;
- пептидтер.
Белок молекулалары
Олардың саны шынымен есепсіз. Сонымен қатар, барлық ақуыз молекулаларын екі үлкен топқа бөлуге болады:
- қарапайым - тек пептидтік байланыстармен қосылған аминқышқылдарының тізбегінен тұрады;
- комплекс – ақуыздың құрылымы мен құрылымы қосымша протолиттік (протездік) топтармен сипатталады, оларды кофакторлар деп те атайды.
Сонымен қатар күрделі молекулалардың да өзіндік классификациясы бар.
Күрделі пептидтердің градациясы
- Гликопротеиндер белок пен көмірсулардың бір-бірімен тығыз байланысты қосылыстары. молекуласының құрылымына кіредімукополисахаридтердің протездік топтары өзара тоғысқан.
- Липопротеиндер - белок пен липидтің күрделі қосылысы.
- Металлопротеиндер - металл иондары (темір, марганец, мыс және т.б.) протездік топ ретінде әрекет етеді.
- Нуклеопротеиндер – белок пен нуклеин қышқылдарының (ДНҚ, РНҚ) байланысы.
- Фосфопротеиндер - белок пен ортофосфор қышқылы қалдығының конформациясы.
- Хромопротеиндер - металлопротеидтерге өте ұқсас, алайда протездік топтың бөлігі болып табылатын элемент тұтас түсті кешен (қызыл - гемоглобин, жасыл - хлорофилл және т.б.).
Әрбір қарастырылатын топтың ақуыздардың құрылымы мен қасиеттері әртүрлі. Олардың атқаратын қызметтері де молекула түріне байланысты өзгереді.
Белоктардың химиялық құрылымы
Осы тұрғыдан алғанда, белоктар - пептидтік байланыстар деп аталатын арнайы байланыстармен өзара байланысқан аминқышқылдары қалдықтарының ұзын, массивті тізбегі. Қышқылдардың бүйірлік құрылымдарынан тармақтар – радикалдар шығады. Молекуланың бұл құрылымын 21 ғасырдың басында Э. Фишер ашқан.
Кейін белоктар, белоктардың құрылымы мен қызметтері толығырақ зерттелді. Пептидтің құрылымын құрайтын бар болғаны 20 аминқышқылдары бар екені белгілі болды, бірақ оларды әртүрлі тәсілдермен біріктіруге болады. Осыдан полипептидтік құрылымдардың әртүрлілігі. Сонымен қатар, тіршілік ету және өз функцияларын орындау процесінде белоктар бірқатар химиялық өзгерістерге ұшырауға қабілетті. Нәтижесінде олар құрылымын өзгертеді, және мүлдем жаңақосылым түрі.
Пептидтік байланысты үзу үшін, яғни ақуызды, тізбектердің құрылымын бұзу үшін өте қатал жағдайларды (жоғары температураның, қышқылдардың немесе сілтілердің, катализатордың әрекеті) таңдау керек. Бұл молекуладағы, атап айтқанда пептидтік топтағы коваленттік байланыстың жоғары беріктігіне байланысты.
Зертханалық жағдайда белок құрылымын анықтау биурет реакциясы – полипептидке жаңадан тұндырылған мыс (II) гидроксидіне әсер ету арқылы жүзеге асырылады. Пептидтік топ пен мыс ионының кешені ашық күлгін түс береді.
Төрт негізгі құрылымдық ұйым бар, олардың әрқайсысында белоктардың өзіндік құрылымдық ерекшеліктері бар.
Ұйым деңгейлері: Негізгі құрылым
Жоғарыда айтылғандай, пептид – қосындылары, коферменттері бар немесе жоқ аминқышқылдарының қалдықтарының тізбегі. Сонымен, бастапқы атау - бұл табиғи, табиғи, шын мәнінде пептидтік байланыстармен байланыстырылған амин қышқылдары болып табылатын молекуланың құрылымы, басқа ештеңе емес. Яғни сызықтық құрылымды полипептид. Сонымен қатар, мұндай жоспардағы белоктардың құрылымдық ерекшеліктері қышқылдардың мұндай қосындысы белок молекуласының функцияларын орындау үшін шешуші болып табылады. Осы белгілердің болуына байланысты пептидті анықтауға ғана емес, сонымен бірге мүлдем жаңа, әлі ашылмаған қасиеттері мен рөлін болжауға болады. Табиғи бастапқы құрылымы бар пептидтердің мысалдары инсулин, пепсин, химотрипсин және басқалары болып табылады.
Қосымша конформация
Бұл категориядағы ақуыздардың құрылымы мен қасиеттері біршама өзгереді. Мұндай құрылым бастапқыда табиғаттан немесе бастапқы қатты гидролизге, температураға немесе басқа жағдайларға ұшыраған кезде түзілуі мүмкін.
Бұл конформацияның үш түрі бар:
- Байланыстың негізгі осінің айналасында айналатын аминқышқылдарының қалдықтарынан жасалған тегіс, қалыпты, стереорегулярлы катушкалар. Оларды тек бір пептидтік топтағы оттегі мен екінші топтағы сутегі арасында пайда болатын сутектік байланыстар ғана біріктіреді. Сонымен қатар, бұрылыстар әр 4 буын сайын біркелкі қайталанатындықтан, құрылым дұрыс деп саналады. Мұндай құрылым сол қолмен де, оң қолмен де болуы мүмкін. Бірақ белгілі белоктардың көпшілігінде декстророторлы изомер басым болады. Мұндай конформациялар альфа құрылымдары деп аталады.
- Келесі типтегі белоктардың құрамы мен құрылымының алдыңғысынан айырмашылығы, сутегі байланыстары молекуланың бір жағында қатар тұрған қалдықтар арасында емес, айтарлықтай алшақ жатқандар арасында және жеткілікті деңгейде түзіледі. үлкен қашықтық. Осы себепті бүкіл құрылым бірнеше толқынды, серпентинді полипептидтік тізбектер түрінде болады. Ақуыздың көрсетуі керек бір қасиеті бар. Бұтақтардағы аминқышқылдарының құрылымы, мысалы, глицин немесе аланин сияқты мүмкіндігінше қысқа болуы керек. Қосалқы конформацияның бұл түрі ортақ құрылымды құру үшін бір-біріне жабысу қабілетіне байланысты бета парақтары деп аталады.
- Биология белок құрылымының үшінші түріне жатадыстереорегуляциясы жоқ және сыртқы жағдайлардың әсерінен құрылымды өзгертуге қабілетті күрделі, шашыраңқы, ретсіз фрагменттер.
Табиғи протеиндердің мысалдары анықталған жоқ.
Үшінші білім
Бұл «глобул» деп аталатын өте күрделі конформация. Мұндай ақуыз дегеніміз не? Оның құрылымы екінші реттік құрылымға негізделген, бірақ топтастыру атомдары арасындағы өзара әрекеттесулердің жаңа түрлері қосылып, бүкіл молекула қатпарланған сияқты көрінеді, осылайша гидрофильді топтардың глобулдың ішіне бағытталғанына, ал гидрофобты топтарға назар аударылады. сыртқа бағытталған.
Бұл судың коллоидты ерітінділеріндегі ақуыз молекуласының зарядын түсіндіреді. Өзара әрекеттестіктің қандай түрлері бар?
- Сутегі байланыстары - қайталама құрылымдағыдай бөліктер арасында өзгеріссіз қалады.
- Гидрофобты (гидрофильді) әрекеттесу - полипептид суда ерігенде пайда болады.
- Иондық тартылыс - қарама-қарсы зарядталған амин қышқылы қалдықтары (радикалдар) топтары арасында түзіледі.
- Ковалентті өзара әрекеттесу - белгілі бір қышқыл учаскелері - цистеин молекулалары, дәлірек айтқанда, олардың құйрықтары арасында түзілуі мүмкін.
Осылайша, үшінші реттік құрылымы бар белоктардың құрамы мен құрылымын әртүрлі химиялық әрекеттесулердің арқасында конформациясын ұстап тұратын және тұрақтандыратын глобулдарға бүктелген полипептидтік тізбектер ретінде сипаттауға болады. Мұндай пептидтердің мысалдары:фосфоглицерат кеназа, тРНҚ, альфа-кератин, жібек фиброин және т.б.
Төрттік құрылым
Бұл белоктар түзетін ең күрделі глобулдардың бірі. Бұл түрдегі ақуыздардың құрылымы мен функциялары өте жан-жақты және ерекше.
Бұл конформация дегеніміз не? Бұл бір-бірінен тәуелсіз түзілетін бірнеше (кейбір жағдайларда ондаған) үлкенді-кішілі полипептидтік тізбектер. Бірақ содан кейін біз үшінші реттік құрылым үшін қарастырған бірдей өзара әрекеттесулердің арқасында бұл пептидтердің барлығы бір-бірімен бұралып, біріктіріледі. Осылайша металл атомдары, липидтік топтар, көмірсулар топтары болуы мүмкін күрделі конформациялық глобулалар алынады. Мұндай ақуыздардың мысалдары: ДНҚ полимеразасы, темекі вирусының ақуыз қабығы, гемоглобин және т.б.
Біз қарастырған барлық пептидтік құрылымдардың зертханада хроматография, центрифугалау, электронды және оптикалық микроскопия және жоғары компьютерлік технологияларды қолданудың заманауи мүмкіндіктеріне негізделген өздерінің сәйкестендіру әдістері бар.
Орындалған функциялар
Белоктардың құрылымы мен қызметі бір-бірімен тығыз байланысты. Яғни, әрбір пептид белгілі бір рөл атқарады, бірегей және ерекше. Бір тірі жасушада бірден бірнеше маңызды операцияларды орындай алатындар да бар. Дегенмен, жалпыланған түрде тірі организмдердегі ақуыз молекулаларының негізгі қызметтерін көрсетуге болады:
- Қозғалыс қолдауы. Бір жасушалы организмдер, не органеллалар, не кейбіреулеріжасушалардың түрлері қозғалуға, жиыруға, орын ауыстыруға қабілетті. Бұл олардың қозғалтқыш аппаратының құрылымына кіретін белоктармен қамтамасыз етіледі: кірпікшелер, жгутика, цитоплазмалық мембрана. Егер қозғалуға қабілетсіз жасушалар туралы айтатын болсақ, онда ақуыздар олардың жиырылуына (бұлшықет миозиніне) үлес қоса алады.
- Нәрлендіретін немесе резервтік функция. Бұл жетіспейтін қоректік заттарды одан әрі толықтыру үшін жұмыртқаларда, эмбриондарда және өсімдіктердің тұқымдарында ақуыз молекулаларының жиналуы. Бөлінген кезде пептидтер тірі ағзалардың қалыпты дамуына қажетті аминқышқылдары мен биологиялық белсенді заттарды береді.
- Энергия функциясы. Көмірсулардан басқа, ақуыздар да денеге күш береді. 1 г пептидтің ыдырауы кезінде 17,6 кДж пайдалы энергия аденозинтрифосфат (АТФ) түрінде бөлініп, өмірлік маңызды процестерге жұмсалады.
- Сигнал және реттеу функциясы. Ол жүріп жатқан процестерді мұқият бақылауды жүзеге асырудан және сигналдарды жасушалардан тіндерге, олардан мүшелерге, соңғысынан жүйелерге және т.б. беруден тұрады. Әдеттегі мысал - қандағы глюкоза мөлшерін қатаң түрде бекітетін инсулин.
- Қабылдағыш функциясы. Ол мембрананың бір жағындағы пептидтің конформациясын өзгерту және екінші ұшын қайта құрылымдауға қатыстыру арқылы жүзеге асырылады. Бұл ретте сигнал және қажетті ақпарат беріледі. Көбінесе мұндай ақуыздар жасушалардың цитоплазмалық мембраналарына салынған және ол арқылы өтетін барлық заттарға қатаң бақылау жасайды. туралы да хабардар етіңізқоршаған ортадағы химиялық және физикалық өзгерістер.
- Пептидтердің тасымалдау қызметі. Оны арналық ақуыздар мен тасымалдаушы белоктар жүзеге асырады. Олардың рөлі айқын – қажетті молекулаларды концентрациясы жоғары бөліктерден төмен концентрациялы орындарға тасымалдау. Типтік мысал ретінде гемоглобин белоктары арқылы оттегі мен көмірқышқыл газын мүшелер мен тіндер арқылы тасымалдауды айтуға болады. Олар сондай-ақ молекулалық салмағы төмен қосылыстарды ішіндегі жасуша мембранасы арқылы жеткізуді жүзеге асырады.
- Құрылымдық функция. Белок атқаратындардың ең маңыздыларының бірі. Барлық жасушалардың құрылымы, олардың органоидтары дәл пептидтермен қамтамасыз етіледі. Олар жақтау сияқты пішін мен құрылымды белгілейді. Сонымен қатар, олар оны қолдайды және қажет болған жағдайда оны өзгертеді. Сондықтан өсу мен даму үшін барлық тірі ағзалар рационында ақуыздар қажет. Бұл пептидтерге эластин, тубулин, коллаген, актин, кератин және т.б. кіреді.
- Катализдік функция. Оны ферменттер жасайды. Көптеген және әртүрлі, олар денедегі барлық химиялық және биохимиялық реакцияларды жеделдетеді. Олардың қатысуынсыз асқазандағы кәдімгі алма екі күнде ғана қорытылуы мүмкін, шірік ықтималдығы жоғары. Каталаза, пероксидаза және басқа ферменттердің әсерінен бұл процесс екі сағатқа созылады. Жалпы, белоктардың осы рөлінің арқасында анаболизм мен катаболизм, яғни пластикалық және энергия алмасуы жүзеге асады.
Қорғау рөлі
Белоктар ағзаны қорғауға арналған қауіптердің бірнеше түрі бар.
Біріншіден, химиялықтравматикалық реагенттер, газдар, молекулалар, әсер ету спектрі әртүрлі заттардың шабуылы. Пептидтер олармен химиялық әрекеттесіп, оларды зиянсыз түрге айналдырады немесе жай бейтараптандырады.
Екіншіден, жарадан болатын физикалық қауіп – жарақат орнында фибриноген ақуызы дер кезінде фибринге айналмаса, онда қан ұйымайды, яғни бітелу болмайды. Содан кейін, керісінше, тромбты ерітіп, тамырдың өткізгіштігін қалпына келтіруге қабілетті плазминдік пептид қажет болады.
Үшіншіден, иммунитетке қауіп. Иммундық қорғанысты құрайтын белоктардың құрылымы мен маңызы өте маңызды. Антиденелер, иммуноглобулиндер, интерферондар адамның лимфа және иммундық жүйесінің маңызды және маңызды элементтері болып табылады. Кез келген бөгде бөлшектер, зиянды молекула, жасушаның өлі бөлігі немесе бүкіл құрылым пептидті қосылыспен дереу зерттеуге жатады. Сондықтан адам дәрі-дәрмектің көмегінсіз өз бетінше күнделікті инфекциялар мен қарапайым вирустардан қорғай алады.
Физикалық қасиеттері
Жасуша ақуызының құрылымы өте ерекше және атқаратын қызметіне байланысты. Бірақ барлық пептидтердің физикалық қасиеттері ұқсас және келесі сипаттамаларға дейін төмендейді.
- Молекуланың салмағы 1 000 000 Дальтонға дейін.
- Коллоидтық жүйелер сулы ерітіндіде түзіледі. Онда құрылым қоршаған ортаның қышқылдығына байланысты өзгеруі мүмкін заряд алады.
- Қатты жағдайларға (сәулелену, қышқыл немесе сілті, температура және т.б.) әсер еткенде, олар конформацияның басқа деңгейлеріне ауыса алады, яғниденатурация. Бұл процесс 90% жағдайда қайтымсыз. Дегенмен, кері ығысу да бар - ренатурация.
Бұл пептидтердің физикалық сипаттамаларының негізгі қасиеттері.
