Екі аминқышқылдарының әрекеттесуінен кейін пептидті белоктардың түзілуі кезінде пайда болатын амидтік байланыстың түрі, бұл пептидтік байланыс дегеніміз не деген сұраққа жауап.
Бір жұп аминқышқылдарынан дипептид, яғни осы амин қышқылдарының тізбегі, оған қоса су молекуласы пайда болады. Сол жүйеге сәйкес рибосомалардағы аминқышқылдарынан, яғни полипептидтер мен белоктардан ұзынырақ тізбектер түзіледі.
Тізбек сипаттары
Белоктар үшін «құрылыс материалы» болып табылатын әртүрлі амин қышқылдарының R радикалы бар.
Кез келген амидтер сияқты, C-N тізбегі ақуызының пептидтік байланысы, карбонилді көміртегі мен азот атомы арасындағы канондық құрылымдардың әрекеттесуінің көмегімен әдетте қос қасиетке ие. Бұл әдетте оның ұзындығын 1,33 ангстромға дейін қысқарту арқылы өрнек табады.
Мұның бәрі келесі қорытындыларға әкеледі:
- C, H, O және N - 4 байланысқан атомдар, плюс 2 a-көміртек бір жазықтықта орналасқан. аминқышқылдарының R топтары жәнеa-көміртек сутегілері бұл аймақтан тыс.
- Аминқышқылдарының пептидтік байланысындағы H және O және аминқышқылдары жұбының a-көміртектері транс-изомер тұрақтырақ болғанымен, транс-бағдарланған. L-аминқышқылдарында R-топтары да транс-бағдарланған, ол табиғаттағы барлық пептидтер мен ақуыздарда болады.
- C-N тізбегінің айналасында айналу қиын, C-C сілтемесінде айналу ықтималдығы жоғары.
Пептидтік байланыстың не екенін түсіну үшін, сондай-ақ пептидтердің өзін белоктармен анықтау және олардың белгілі ерітіндідегі мөлшерін анықтау үшін биурет реакциясын пайдаланыңыз.
Атомдардың орналасуы
Белок пептидтеріндегі байланыс басқа пептидтік топтарға қарағанда қысқарақ, өйткені оның ішінара қос байланыс сипаттамасы бар. Пептидтік байланыстың не екенін қарастыра отырып, оның қозғалғыштығы төмен деген қорытынды жасауға болады.
Пептидтік байланыстың электрондық құрылысы пептидтер тобының қатты жазық құрылымын белгілейді. Мұндай топтардың жазықтықтары бір-біріне бұрышта орналасқан. a-көміртек атомы мен a-карбоксил және а-амин топтары арасындағы байланыс мөлшері мен радикалдардың табиғаты бойынша шектелген кезде өз осінің бойымен еркін айнала алады, бұл полипептидтік тізбектің өзін-өзі әртүрлі орнатуына мүмкіндік береді. параметрлер.
Белоктардағы пептидтік байланыстар, әдетте, транс-конфигурацияда болады, яғни а-көміртек атомдарының орналасуы топтың әртүрлі бөліктерінде орналасады. Нәтиже - аминқышқылдарындағы бүйірлік радикалдардың кеңістікте бір-бірінен әлдеқайда алыс қашықтықта орналасуы.дос.
Белоктың жарылуы
Пептидтік байланыстың не екенін зерттегенде оның күші әдетте ескеріледі. Мұндай тізбектер жасуша ішінде қалыпты жағдайда өздігінен үзілмейді. Яғни, қолайлы дене температурасында және бейтарап ортада.
Зертханалық жағдайларда белок пептидтік тізбектерінің гидролизі жабық ампулаларда зерттеледі, оның ішінде концентрлі тұз қышқылы бар, Цельсий бойынша жүз бес градустан жоғары температурада. Бос аминқышқылдарына дейін толық ақуыз гидролизі шамамен 24 сағатта жүреді.
Тірі организмдердің ішіндегі пептидтік байланыс қандай деген сұраққа келсек, олардың үзілуі белгілі бір протеолитикалық ферменттердің қатысуымен жүреді. Ерітіндідегі пептидтер мен белоктарды табу, сондай-ақ олардың мөлшерін білу үшін құрамында екі немесе одан да көп пептидтік байланыс бар заттардың оң нәтижесін, яғни биурет реакциясын пайдаланады.
Амин қышқылын ауыстыру
Аномальды гемоглобин S ішінде 2 β-тізбегі мутацияға ұшырады, онда глутамат, сондай-ақ алтыншы позициядағы теріс зарядты жоғары полярлы амин қышқылы радикалды қамтитын гидрофобты валинмен ауыстырылды.
Мутацияланған гемоглобиннің ішінде құрамында өзгертілген амин қышқылы бар бірдей молекулалары бар басқа аймаққа комплементарлы аймақ бар. Сайып келгенде, гемоглобин молекулалары «бір-біріне жабысып», қызыл қан клеткасын өзгертетін және мутацияланған жарты ай тәрізді эритроциттердің пайда болуына әкелетін ұзын фибриллярлық агрегаттарды құрады.
Оксигемоглобин S ішінде белок конформациясының өзгеруі нәтижесінде комплементарлы орын маскирленеді. Оған қол жеткізудің болмауы осы оксигемоглобиндегі молекулалардың бір-бірімен байланысуын мүмкін емес етеді. HbS агрегаттарының түзілуіне қолайлы жағдайлар бар. Олар жасушалардың ішінде дезоксигемоглобиннің жиналуын арттырады. Олар мыналарды қамтуы мүмкін:
- гипоксия;
- таулы жағдайлар;
- дене еңбегі;
- ұшақ рейсі.
Орақ жасушалы анемия
Орақ тәрізді эритроциттердің ұлпа капиллярлары арқылы өткізгіштігі төмен болғандықтан, олар қан тамырларын бітеп, осылайша жергілікті гипоксияны тудыруы мүмкін. Бұл эритроциттер ішінде дезоксигемоглобин S жинақталуын, сондай-ақ S-гемоглобин агрегаттарының пайда болу жылдамдығын арттырады және эритроциттердің деформациясы үшін одан да көп жағдай жасайды.
Орақ жасушалы ауру – ата-ананың екеуі де мутацияланған β-тізбекті гендердің жұбын бергенде ғана пайда болатын гомозиготалы-рецессивті ауру. Нәресте туылғаннан кейін ауру HbF көп мөлшерде HbS-ге өзгермейінше, өзін көрсетпейді. Науқастар анемияға тән клиникалық белгілерді көрсетеді, яғни: бас ауруы және бас айналу, жүрек соғуы, ентігу, инфекцияларға әлсіздік және т.б.
