Біздің мақала жер бетіндегі тіршілік құбылысының негізі болып табылатын заттардың қасиеттерін зерттеуге арналмақ. Белок молекулалары жасушалық емес формаларда – вирустарда болады, цитоплазманың және прокариоттық және ядролық жасушалардың органеллаларының бөлігі болып табылады. Нуклеин қышқылдарымен қатар тұқым қуалаушылық заты – хроматин түзеді және ядроның негізгі құрамдас бөліктері – хромосомаларды құрайды. Сигнал беру, құрылыс, каталитикалық, қорғаныс, энергия - бұл белоктар атқаратын биологиялық функциялардың тізімі. Белоктардың физика-химиялық қасиеттері олардың еріту, тұнбаға түсіру және тұздан шығару қабілеті болып табылады. Сонымен қатар, олар денатурацияға қабілетті және химиялық табиғаты бойынша амфотерлі қосылыстар болып табылады. Ақуыздардың осы қасиеттерін толығырақ қарастырайық.
Белок мономерлерінің түрлері
20 α-амин қышқылдарының түрі белоктың құрылымдық бірлігі болып табылады. Көмірсутек радикалынан басқа олардың құрамында NH2- амин тобы және COOH-карбоксил тобы. Функционалдық топтар ақуыз мономерлерінің қышқылдық және негіздік қасиеттерін анықтайды. Сондықтан органикалық химияда бұл кластағы қосылыстар амфотерлі заттар деп аталады. Молекула ішіндегі карбоксил тобының сутегі иондары бөлініп, амин топтарымен байланысуы мүмкін. Нәтижесінде ішкі тұз пайда болады. Егер молекулада бірнеше карбоксил топтары болса, онда қосылыс глутамин немесе аспарагин қышқылы сияқты қышқыл болады. Егер амин топтары басым болса, амин қышқылдары негіздік (гистидин, лизин, аргинин) болып табылады. Функционалдық топтардың бірдей санымен пептидтік ерітінді бейтарап реакцияға ие. Аминқышқылдарының барлық үш түрінің болуы белоктардың қандай қасиеттерге ие болатынына әсер ететіні анықталды. Белоктардың физика-химиялық қасиеттері: ерігіштігі, рН, макромолекула заряды қышқылдық және негіздік аминқышқылдарының қатынасымен анықталады.
Пептидтердің ерігіштігіне қандай факторлар әсер етеді
Белок макромолекулаларының гидратация немесе еріту процестері тәуелді болатын барлық қажетті критерийлерді анықтайық. Олар: кеңістіктік конфигурация және молекулалық масса, аминқышқылдарының қалдықтарының санымен анықталады. Сонымен қатар полярлы және полярсыз бөліктердің – үшінші реттік құрылымдағы белоктың бетінде орналасқан радикалдардың қатынасы мен полипептидтік макромолекуланың жалпы зарядын ескереді. Жоғарыда аталған қасиеттердің барлығы ақуыздың ерігіштігіне тікелей әсер етеді. Оларды толығырақ қарастырайық.
Глобулдар және олардың ылғалдану қабілеті
Пептидтің сыртқы құрылымы сфералық пішінге ие болса, онда оның глобулярлы құрылымы туралы айту әдетке айналған. Ол сутегі және гидрофобты байланыстармен, сондай-ақ макромолекуланың қарама-қарсы зарядталған бөліктерінің электростатикалық тартылу күштерімен тұрақтанады. Мысалы, оттегі молекулаларын қан арқылы тасымалдайтын гемоглобин өзінің төрттік түрінде геммен біріктірілген миоглобиннің төрт фрагментінен тұрады. Альбуминдер, α- және ϒ-глобулиндер сияқты қан ақуыздары қан плазмасының заттарымен оңай әрекеттеседі. Инсулин - сүтқоректілер мен адамдардағы қандағы глюкоза деңгейін реттейтін тағы бір глобулярлы пептид. Мұндай пептидтік кешендердің гидрофобты бөліктері жинақы құрылымның ортасында, ал гидрофильді бөліктері оның бетінде орналасады. Бұл олардың организмнің сұйық ортасында табиғи қасиеттерін сақтауды қамтамасыз етеді және оларды суда еритін белоктар тобына біріктіреді. Ерекшелік - адам мен жануарлар жасушаларының мембраналарының мозаикалық құрылымын құрайтын глобулярлы ақуыздар. Олар гликолипидтермен байланысты және жасуша аралық сұйықтықта ерімейді, бұл олардың жасушадағы тосқауылдық рөлін қамтамасыз етеді.
Фибриллярлы пептидтер
Дермистің бір бөлігі болып табылатын және оның қаттылығы мен серпімділігін анықтайтын коллаген мен эластин жіп тәрізді құрылымға ие. Олар кеңістіктік конфигурациясын өзгерте отырып, созуға қабілетті. Фиброин – жібек құртының личинкалары шығаратын табиғи жібек ақуызы. Оның құрамында массасы аз және молекулалық ұзындығы бар аминқышқылдарынан тұратын қысқа құрылымдық талшықтар бар. Бұл, ең алдымен, серин, аланин және глицин. Оныңполипептидтік тізбектер кеңістікте тік және көлденең бағытта бағытталған. Зат құрылымдық полипептидтерге жатады және қабаттық пішінге ие. Глобулярлы полипептидтерден айырмашылығы, фибрилдерден тұратын ақуыздың ерігіштігі өте төмен, өйткені оның аминқышқылдарының гидрофобты радикалдары макромолекуланың бетінде жатады және полярлы еріткіш бөлшектерін кері қайтарады.
Кератиндер және олардың құрылымының ерекшеліктері
Фиброин және коллаген сияқты фибриллярлық формадағы құрылымдық белоктар тобын қарастыра отырып, табиғатта кең таралған пептидтердің тағы бір тобына – кератиндерге тоқталу қажет. Олар адам және жануарлар денесінің шаш, тырнақ, қауырсын, жүн, тұяқ және тырнақ сияқты бөліктеріне негіз болады. Биохимиялық құрылымы жағынан кератин дегеніміз не? Пептидтердің екі түрі бар екені анықталды. Біріншісі спиральды қайталама құрылымның (α-кератин) формасына ие және шаштың негізі болып табылады. Екіншісі неғұрлым қатаң қабатты фибрилдермен ұсынылған - бұл β-кератин. Ол жануарлар денесінің қатты бөліктерінде кездеседі: тұяқтарда, құс тұмсықтарында, бауырымен жорғалаушылардың қабыршақтарында, жыртқыш сүтқоректілер мен құстардың тырнақтарында. Оның валин, фенилаланин, изолейцин сияқты амин қышқылдарының құрамында гидрофобты радикалдардың көп болуына негізделген кератин дегеніміз не? Бұл қорғаныс және құрылымдық функцияларды орындайтын суда және басқа полярлық еріткіштерде ерімейтін ақуыз.
Ортаның рН-ның ақуыз полимерінің зарядына әсері
Бұған дейін белоктың функционалдық топтары туралы айтқан болатынбызмономерлер – аминқышқылдары, олардың қасиеттерін анықтау. Енді полимердің заряды да оларға байланысты екенін қосамыз. Иондық радикалдар – глютамин және аспарагин қышқылдарының карбоксил топтары және аргинин мен гистидиннің амин топтары – полимердің жалпы зарядына әсер етеді. Олар қышқыл, бейтарап немесе сілтілі ерітінділерде де әртүрлі әрекет етеді. Белоктың ерігіштігі де осы факторларға байланысты. Сонымен, pH <7 кезінде ерітіндіде карбоксилдің ыдырауын тежейтін сутегі протондарының артық концентрациясы бар, сондықтан ақуыз молекуласының жалпы оң заряды артады.
Белоктағы катиондардың жинақталуы бейтарап ерітінді ортасы жағдайында және аргинин, гистидин және лизин мономерлерінің артық болуы жағдайында да артады. Сілтілік ортада полипептид молекуласының теріс заряды артады, өйткені сутегі иондарының артық мөлшері гидроксил топтарын байланыстыру арқылы су молекулаларының түзілуіне жұмсалады.
Белоктардың ерігіштігін анықтайтын факторлар
Белок спиральындағы оң және теріс зарядтардың саны бірдей болатын жағдайды елестетіп көрейік. Бұл жағдайда ортаның рН мәні изоэлектрлік нүкте деп аталады. Пептидтік макромолекуланың жалпы зарядының өзі нөлге айналады және оның суда немесе басқа полярлы еріткіште ерігіштігі минималды болады. Электролиттік диссоциация теориясының ережелері дипольдардан тұратын полярлы еріткіште заттың ерігіштігі неғұрлым жоғары болса, еріген қосылыс бөлшектері соғұрлым поляризацияланған болады деп көрсетілген. Олар ерігіштігін анықтайтын факторларды да түсіндіредібелоктар: олардың изоэлектрлік нүктесі және пептидтің гидратациясының немесе сольвациясының оның макромолекуласының жалпы зарядына тәуелділігі. Осы класс полимерлерінің көпшілігінде -COO- топтарының артық мөлшері бар және аздап қышқылдық қасиеттері бар. Ерекшелік тұқым қуалаушылықтың ядролық субстанциясы - хроматиннің бөлігі болып табылатын бұрын айтылған мембраналық ақуыздар мен пептидтер болады. Соңғылары гистондар деп аталады және полимер тізбегінде амин топтарының көп санының болуына байланысты айқын негізгі қасиеттерге ие.
Белоктардың электр өрісіндегі әрекеті
Тәжірибелік мақсаттар үшін, мысалы, қан ақуыздарын фракцияларға немесе жеке макромолекулаларға бөлу қажет болады. Ол үшін зарядталған полимер молекулаларының электр өрісіндегі электродтарға белгілі жылдамдықпен қозғалу мүмкіндігін пайдалануға болады. Құрамында массасы мен заряды әртүрлі пептидтері бар ерітіндіні тасымалдаушыға: қағазға немесе арнайы гельге салады. Электрлік импульстарды өткізу арқылы, мысалы, қан плазмасының бөлігі арқылы жеке белоктардың 18 фракциясына дейін алынады. Олардың ішінде: глобулиндердің барлық түрлері, сонымен қатар ең маңызды құрамдас бөлігі ғана емес (ол қан плазмасының пептидтерінің массасының 60% құрайды), сонымен қатар осмос процестерінде орталық рөл атқаратын белок альбуминдері. және қан айналымы.
Тұз концентрациясы ақуыздың ерігіштігіне қалай әсер етеді
Пептидтердің гельдер, көбіктер және эмульсиялар ғана емес, сонымен қатар ерітінділер түзу қабілеті олардың физика-химиялық сипаттамаларын көрсететін маңызды қасиет болып табылады. Мысалы, бұрын оқығандәнді дақылдар тұқымдарының эндоспермінде, сүт және қан сарысуында табылған альбуминдер 3-тен 10 пайызға дейінгі диапазондағы натрий хлориді сияқты бейтарап тұздардың концентрациясы бар сулы ерітінділерді тез түзеді. Сол альбуминдердің мысалын қолдана отырып, ақуыздың ерігіштігінің тұз концентрациясына тәуелділігін білуге болады. Олар аммоний сульфатының қанықпаған ерітіндісінде жақсы ериді, ал аса қаныққан ерітіндіде олар қайтымды тұнбаға түседі және судың бір бөлігін қосу арқылы тұз концентрациясының одан әрі төмендеуімен олардың ылғалдану қабығын қалпына келтіреді.
Тұздану
Жоғарыда сипатталған пептидтердің күшті қышқылдар мен сілтілер түзетін тұздар ерітінділерімен химиялық реакциялары тұздану деп аталады. Ол ақуыздың зарядталған функционалдық топтарының тұз иондарымен – металл катиондарымен және қышқыл қалдықтарының аниондарымен әрекеттесу механизміне негізделген. Ол пептидтік молекуланың зарядының жоғалуымен, оның су қабықшасының төмендеуімен және ақуыз бөлшектерінің жабысуымен аяқталады. Нәтижесінде олар тұндырады, бұл туралы кейінірек талқылаймыз.
Төгу және денатурация
Ацетон және этил спирті үшінші құрылымдағы ақуызды қоршап тұрған су қабығын бұзады. Дегенмен, бұл жалпы зарядты бейтараптандырумен қатар жүрмейді. Бұл процесс преципитация деп аталады, ақуыздың ерігіштігі күрт төмендейді, бірақ денатурациямен аяқталмайды.
Пептидтік молекулалар өздерінің табиғи күйінде көптеген қоршаған орта параметрлеріне өте сезімтал, мысалы,химиялық қосылыстардың температурасы мен концентрациясы: тұздар, қышқылдар немесе сілтілер. Осы факторлардың екеуінің де изоэлектрлік нүктеде әсерін күшейту полипептидтегі тұрақтандырғыш молекулаішілік (дисульфидті көпірлер, пептидтік байланыстар), коваленттік және сутектік байланыстардың толық бұзылуына әкеледі. Әсіресе мұндай жағдайларда глобулярлы пептидтер физикалық-химиялық және биологиялық қасиеттерін толығымен жоғалта отырып, денатурацияланады.
